Bestimmung der Lösungsstruktur von H-FABP aus Rinderherz mit mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie und Molekulardynamiksimulation (ePub)
Doktorarbeit / Dissertation aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische...
sofort als Download lieferbar
eBook (ePub)
Fr. 37.00
inkl. MwSt.
- Kreditkarte, Paypal, Rechnung
- Kostenloser tolino webreader
Produktdetails
Produktinformationen zu „Bestimmung der Lösungsstruktur von H-FABP aus Rinderherz mit mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie und Molekulardynamiksimulation (ePub)“
Doktorarbeit / Dissertation aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische Chemie), Sprache: Deutsch, Abstract: Ziel dieser Arbeit war die Bestimmung und Verfeinerung der Lösungsstruktur der rekombinanten pI=5,1 Isoform des H-FABPs aus Rinderherz. Dabei wurde von Proben mit einem Fettsäuregemisch ausgegangen und somit die HOLO-Form des Proteins untersucht. Der Einsatz von mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie zur Bestimmung von Abstandsrandbedingungen, stereospezifischen Zuordnungen und Diederwinkeln aus 3J-Kopplungskonstanten ermöglichte die Verwendung von 1877 Abstandsrandbedingungen, 52 stereospezifischen Zuordnungen und 81 Diederwinkelbeschränkungen. Die Struktur basiert im Schnitt auf 15 geometrischen Beschränkungen je Aminosäurerest. Mit einem mittleren globalen RMSD-Wert der Rückgratatome von 1,07±0,15 Å und den relativ niedrigen berechneten Energiewerten sind die Ansprüche an eine hochaufgelöste Struktur erfüllt. Vergleiche mehrerer struktureller Kriterien mit 160 Proteinkristallstrukturen haben ergeben, dass die hier bestimmte Lösungsstruktur in ihrer Güte einer Kristallstruktur mit einer Auflösung von etwa 2,4 Å entspricht.
Die Molekulardynamiksimulation der energetisch niedrigsten Lösungsstruktur in einer Wassersimulation führte anfangs zu einer raschen Konformationsänderung der Struktur. Diese war gekennzeichnet durch eine Vergrösserung des als Eingangsportal für den Fettsäureliganden postulierten Bereiches. Zugleich wurden zwei weitere kleine Öffnungen erkennbar, welche als Austrittsöffnungen für Wassermoleküle dienen könnten.
Die Molekulardynamiksimulation der energetisch niedrigsten Lösungsstruktur in einer Wassersimulation führte anfangs zu einer raschen Konformationsänderung der Struktur. Diese war gekennzeichnet durch eine Vergrösserung des als Eingangsportal für den Fettsäureliganden postulierten Bereiches. Zugleich wurden zwei weitere kleine Öffnungen erkennbar, welche als Austrittsöffnungen für Wassermoleküle dienen könnten.
Bibliographische Angaben
- Autor: Thorsten Brandau
- 2001, 1. Auflage, 124 Seiten, Deutsch
- Verlag: GRIN Verlag
- ISBN-10: 3638101711
- ISBN-13: 9783638101714
- Erscheinungsdatum: 20.09.2001
Abhängig von Bildschirmgrösse und eingestellter Schriftgrösse kann die Seitenzahl auf Ihrem Lesegerät variieren.
eBook Informationen
- Dateiformat: ePub
- Grösse: 1.31 MB
- Ohne Kopierschutz
- Vorlesefunktion
Kommentar zu "Bestimmung der Lösungsstruktur von H-FABP aus Rinderherz mit mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie und Molekulardynamiksimulation"
0 Gebrauchte Artikel zu „Bestimmung der Lösungsstruktur von H-FABP aus Rinderherz mit mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie und Molekulardynamiksimulation“
Zustand | Preis | Porto | Zahlung | Verkäufer | Rating |
---|
Schreiben Sie einen Kommentar zu "Bestimmung der Lösungsstruktur von H-FABP aus Rinderherz mit mehrdimensionaler NMR-Spektroskopie und Molekulardynamiksimulation".
Kommentar verfassen