Enzymologie
Eine Darstellung für Chemiker, Biologen und Mediziner
Die Enzymologie befindet sich schon seit einigen J ahrzehnten in einer sttirmi schen Entwicklung; die Anzahl der enzymologischen Experimentalarbeiten steigt von J ahr zu J ahr an. Aber auch ihre Bedeutung fUr die verschiedensten Wissens zweige nimmt sHindig...
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Produktinformationen zu „Enzymologie “
Klappentext zu „Enzymologie “
Die Enzymologie befindet sich schon seit einigen J ahrzehnten in einer sttirmi schen Entwicklung; die Anzahl der enzymologischen Experimentalarbeiten steigt von J ahr zu J ahr an. Aber auch ihre Bedeutung fUr die verschiedensten Wissens zweige nimmt sHindig zu; es ist heutefast unmoglich, bestimmte medizinische oder biologische Teilgebiete ohne die Kenntnis mindestens ihrer Grundlagen zu verstehen. Gerade dieser raschen Entwicklung dtirftedie verhiiltnismaBig geringe Zahl der Darstellungen des Gesamtgebietes der Enzymologie zuzuschreiben sein. So existieren zur Zeit in deutscher Sprache nur zwei kurz gehaltene Einfiihrungen in die Lehre von den Enzymen; dagegen gibt es seit langem keine eingehendere Darstellung. Vor einigen Jahren vor die Aufgabe gestellt, eine ausfUhrlichere Vorlesung tiber Enzyme fUr Chemiestudierende der hoheren Semester an der Wiener Universitat zu halten, konnte ich die Horer fUr ihr Selbststudium nur auf das in vielen Belangen ausgezeichnete Lehrbuch von SUMNER und SOMERS verweisen. Da aber dieses Buch offensichtlich vor allem den Bedtirfnissen des angelsachsischen Lesers angepaBt ist, erschien eine eigene Darstellung nicht liberfltissig.
Inhaltsverzeichnis zu „Enzymologie “
1. Einleitung- Quellenwerke; die enzymologische Literatur
2. Historischer Überblick über die Entwicklung der Enzymologie
I. Frühzeit
II. 1835 bis 1897
III. 1897 bis 1926
IV. Die letzten drei Jahrzehnte in der Enzymforschung
3. Die eigentliche Chemie der Enzyme. Die Enzyme als Eiweissstoffe
I. Einteilung der Proteine
II. Die analytische Bestimmung der Eiweisskörper
III. Bausteine und Aufbau-prinzip der Proteine
IV. Molekulargewicht der Proteine
V. Die elektrochemischen Eigenschaften der Proteine; der isoelektrische Punkt
VI. Denaturierung der Eiweisskörper
4. Die Isolierung, Konzentrierung und Reinigung von Enzymen
I. Herstellung von Enzym-lösungen
II. Konzentrierung und Reinigung der Enzym-lösungen
III. Kristallisation der Enzyme
IV. Die Bestimmung der Einheitlichkeit einer Enzym-präparation
5. Coenzyme und enzymatische Komplemente
6. Anorganische Komplemente
7. Die Enzyme als Katalysatoren; die Kinetik der Enzymwirkungen
A. Allgemeines über Katalyse
I. Definition des Katalyse-begriffs
II. Die Erscheinungsformen der Katalyse
III. Enzymatische und nicht-enzymatische Katalyse
IV. Das Wesen der Katalyse; die Zwischenstoff-theorie
V. Allgemeine Kinetik der Katalyse
B. Die Kinetik enzymatischer katalysierter Reaktionen
I. Der Einfluss der Enzym- und Substrat-konzentration auf Enzymreaktionen
II. Der Einfluss der Temperatur auf Enzymreaktionen
III. Einfluss der Wasserstoffionen-konzentration auf die Enzym-wirksamkeit
IV. Andere Milieu-bedingungen, welche die Enzymaktivität beeinflussen
8. Die analytische Verfolgung enzymatischer Reaktionen
I. Allgemeines
II. Die manometrische Methode
III. Die Thunberg-Methode
IV. Absorptions-spektrophotometrie
V. Pharmakologische Methoden
VI. Die Methoden der "enzymatischen Histochemie"
VII. Methoden zur Lokalisierung der Enzyme in der Zelle
VIII. Einheiten der Enzymwirkung. Die numerische Festlegung der Enzymkonzentration
IX. Die Anwendung von Enzymen zur Analyse
9. Die Spezifität der Enzyme
10. Die
... mehr
Einteilung der Enzyme
11. Die Nomenklatur der Enzyme
12. Vorkommen und Konzentration der Enzyme im biologischen Material
I. Der Enzym-gehalt der Zellen
II. Einfluss verschiedener Faktoren auf die Enzym-konzentration
13. Enzym-bildung und Enzym-abbau
I. Grundbausteine der Enzym-synthese
II. Der Ort der Enzym-bildung in der Zelle
III. Enzym-synthese in vitro
IV. Umsatz-geschwindigkeit der Enzyme; der Umfang der Enzym-produktion
V. Der Abbau der Enzyme
14. Faktoren, die für die Bildung der individuellen fermentativen Ausrüstung der Organismen verantwortlich sind
15. Die Ausbildung der tatsächlichen fermentativen Ausrüstung der Einzelzellen; die induzierte Fermentbildung
16. Effektoren der Enzymwirkung
A. Aktivatoren der Enzyme
B. Inhibitoren der Enzyme
I. Kinetische Betrachtung der Enzym-hemmung
II. Vorgeschlagene Modifikationen der klassischen kinetischen Behandlung der Enzym-hemmung
III. Einige Beispiele für Inhibitor-wirkungen; verschiedene Hemmungstypen
a) Hemmung durch Reaktionsprodukte
b) Hemmung durch Struktur-analoge der Substrate
c) Hemmung durch Reaktion mit Sulfhydryl-gruppen
d) Hemmung durch Bindung des anorganischen Komplements
e) Hemmung durch Reaktion mit den Metall-bestandteilen der prosthetischen Gruppe
f) Hemmung durch Reaktion mit dem Coenzym
g) Hemmung durch Reaktion mit dem Substrat
IV. Die Aufklärung der Natur der aktiven Gruppierung durch Inhibitor-versuche
V. Natürliche Hemmkörper der Enzyme
VI. Die Enzyme als Antigene; Hemmung durch Antikörper
VII. Die biologische Bedeutung der Effektoren-wirkung
17. Thermodynamische Betrachtungen
I. Reversibilität der Enzymwirkungen
II. Biosynthese energiereicher Verbindungen
III. Energiereiche Phosphat-bindung
IV. Andere Typen energiereicher Bindungen von biologischer Bedeutung
V. Die Entstehung energiereicher Bindungen
VI. Die zentrale Stellung des Adenylsäure-systems; die Phosphagene
VII. Die Verwertung der Bindungsenergie
18. Carbonsäure-esterasen
A. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen (Esterasen im engeren Sinne und Lipasen)
I. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen animalischen Ursprungs
a) Esterasen im engeren Sinne
b) Lipasen
II. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen pflanzlichen und mikrobiellen Ursprungs
B. Spezifische Carbonsäure-esterasen
I. Cholinesterasen
II. Andere Azolesterasen
a) Atropin-esterasen
b) Cocain-esterasen
c) Tropacocain-esterasen
d) Procain-esterasen
e) Dolantin-esterasen
f) Fermente, welche Acetyl-derivate des Morphins hydrolysieren
III. Phospholipasen
IV. Cholesterin-esterasen
V. Tannasen
VI. Chlorophyllasen
VII. Pectin-esterasen
VIII. Esterase-wirkungen proteolytischer Fermente
IX. Cerase
19. Esterasen, welche Ester anorganischer Säuren hydrolysieren
A. Schwefelsäure-esterasen (Sulfatasen)
B. Phosphoesterasen
I. Allgemeines
II. Die isodynamen (gruppen-spezifischen) Phosphomonoesterasen
a) Phosphomonoesterasen des Typus I
b) Phosphomonoesterasen des Typus II
c) Phosphomonoesterasen des Typus III
d) Phosphomonoesterasen des Typus IV
III. Phosphomonoesterasen mit engerem Spezifitäts-bereich
a) Hexosediphosphatasen
b) Spezifische Nucleotidasen
c) Phytasen
d) Acylphosphatasen
e) Glucose-6-phosphatasen
f) Phosphomonoesterasen fraglicher individueller Spezifität
IV. Phosphodiesterasen
C. Nucleasen
I. Ribonucleasen
II. Desoxyribonucleasen
20. Glykosidasen. I. Oligosaccharidasen
A. Spezifität und Klassifikation der Glykosidasen
B. Die einzelnen Oligosaccharidasen
I. Gruppen-spezifische ?-Glucosidasen (Maltase)
II. Saccharose-?-glucosidasen
III. Trehalasen
IV. ?-Glucosaminidasen
V. Gruppen-spezifische ?-Glucosidasen (Cellobiase, Gentiobiase)
VI. ?-Glucosidasen mit strengerer Spezifität
VII. Gruppen-spezifische ?-Glucuronidasen
VIII. ?-Glucosaminidasen
IX. ?-Galactosidasen
X. ?-Galactosidasen (Lactase)
XI. ?-Mannosidasen
XII. ?-Mannosidasen
XIII. Rhamnosidase
XIV. ?-h-Fructosidasen (Invertase, Saccharase)
XV. Oligomucasen
21. Glykosidasen. II. Polysaccharidasen
I. Amylasen
II. 1,6-Amylasen
III. Dextranasen
IV. Cellulasen
V. Lichenasen
VI. Inulinasen
VII. Cytasen
VIII. Pectin-polygalacturonidasen
IX. Mucopolysacharidasen
a) Chitinase und Chitodextrinase
b) Lysozyme
c) Hyaluronidasen (Poly-?-glucosaminidasen ?)
d) Sulfomucasen
e) Heparinase
22. Amidasen
A. Aminasen (Nuclein-aminasen)
I. Adenin-aminasen (Adenase)
II. Adenosin-aminasen
III. AMP-Aminasen (Adenylat-aminase)
IV. Guanin-aminasen (Guanase)
V. Guanosin-aminasen
VI. Guanylat-aminase
VII. Cytosin-aminasen
VIII. Cytidin-aminasen
B. Cycloamidasen
I. Histidase-systeme (Histidase)
II. Urocaninasen
III. Penicillinasen
IV. Hydantoinasen
V. Barbiturasen
C. Acylamidasen
I. Gruppen-spezifische Amidasen
II. Asparaginasen
III. Glutaminasen
IV. Ureasen
V. Allantoinasen
VI. Allantoicasen
VII. Acylasen
VIII. Hippuricasen
IX. Formylkynureninasen
D. Amidinasen
I. Arginin-amidinasen (Arginase)
II. Kreatinase
III. Glycocyaminase
IV. Kreatininasen
V. Arginin-dihydrolase-systeme
VI. Guanidin-iminasen
E. Nucleosid-hydrolasen
23. Peptidasen (proteolytische Fermente)
A. Allgemeines
I. Vorkommen
II. Spezifität und Einteilung
III. Die Bestimmung der proteolytischen Wirkung der Peptidasen
IV. Peptidase-wirkung und Denaturierung
V. Die Funktionen der Peptidasen. Nehmen die Peptidasen an der Biosynthese der Eiweissstoffe teil?
B. Exopeptidasen
I. Glycylglycin-dipeptidasen
II. Glycyl-L-leucin-dipeptidasen
III. l-Cysteinyl-glycin-dipeptidasen
IV. l-Alanyl-glycin-dipeptidase und Glycyl-l-alanin-dipeptidase
V. Glycyl-l-prölin-dipeptidasen (Prolidase)
VI. l-Prolyl-glycin-dipeptidasen (Prolinasen)
VII. l-Leucin-aminopeptidasen
VIII. Aminotripeptidasen
IX. Polypeptidase aus Hefe
X. Glutathionasen
XI. Carboxypeptidasen
XII. Folsäure-conjugasen (?-Glutamyl-carboxypeptidasen)
XIII. Dehydropeptidasen
XIV. Carnosinasen
XV. d-Peptidasen
XVI. Bakterielle Exopeptidasen
C. Endopeptidasen
I. Pepsine und Homopepsine
II. Rennin (Labferment, Chymosin)
III. Trypsine und Homotrypsine
IV. Chymotrypsine und Homochymotrypsine
V. Elastase
VI. Kathepsine
VII. Renin
VIII. Plasmin (Fibrinolysin)
IX. Papain und andere pflanzliche Endopeptidasen
X. Hefe-endopeptidase (Hefe-proteinase)
XI. Proteinase von Aspergillus oryzae
XII. Bakterielle Endopeptidasen
XIII. Abwehrfermente
24. Enzyme, die an der Blutgerinnung beteiligt sind
I. Die Vorphase
II. Die erste Phase
III. Die zweite Phase
IV. Die Retraktion
V. Die Fibrinolyse
25. Polyphosphatasen
I. "Anorganische" Polyphosphatasen
a) Pyrophosphatasen des Typus I
b) Pyrophosphatasen des Typus II
c) Pyrophosphatasen des Typus III
d) Triphosphatase
II. Fermente des hydrolytischen Adenosinpolyphosphat-abbaus
a) ATP-monophosphatasen (ATPasen)
b) ATP-diphosphatasen (Apyrasen)
c) ATP-pyrophosphatasen
III. Nucleotid-pyrophosphatasen
IV. Metaphosphatasen
26. Kleinere Gruppen der Hydrolasen
A. Phosphoamidasen
B. Halogenasen
I. "Aliphatische Halogenasen" (Halogenase von Heppel und Porterfield)
II. Jodtyrosin-dejodasen
III. Diisopropylfluorphosphat-halogenasen (Diisopropylfluorphosphat-esterase)
C. C-S-Hydrolasen
I. Thioätherasen (Das Homocystein ? Serin-trans-sulfurase-system)
II. Thioesterasen der Glyoxalase-systeme (Faktor von Hopkins und Morgan)
III. Succinyl-Coenzym A-acylasen
IV. Acetyl-Coenzym A-acylasen
V. ?-Thioglucosidase
D. C-C-Hydrolasen
I. 4-Fumarylacetoacetat-hydrolasen
II. l-Kynureninasen
III. Tryptophanasen
27. Transmethylasen und verwandte Enzyme
I. Allgemeines
II. Die biologische Bedeutung der Transmethylierungs-reaktionen
III. Besprechung der einzelnen eindeutig charakterisierten Transmethylasetypen
a) Betain ? Homocystein-transmethylasen
b) Dimethylthetin ? Homocystein-transmethylasen
c) Methylphosphat? Guanidinacetat-transmethylase
IV. Transmethylierende Enzymsysteme
V. Der Stoffwechsel von Ameisensäure und Formaldehyd; die Biosynthese von "labilen" Methyl-gruppen aus C1-Körpern
28. Transacylasen und verwandte Enzyme
I. Allgemeines
II. "Coenzym A" (CoA)
a) Vorkommen von CoA
b) Pantothensäure und Pantothensäure-conjugate als Vitamine und Wuchsstoffe
c) Darstellung von CoA und Acetyl-CoA
d) Die analytische Bestimmung von CoA
e) Biosynthese von CoA
f) Der biologische Abbau von CoA
g) Die Wirkungsweise von CoA
III. Acetylphosphat ? CoA-transacetylasen (Phosphotransacetylase)
IV. Pyruvat ? CoA-transacetylasen (Formotransacetylase)
V. Acetyl-CoA ? Cholin-transacetylasen (Cholinacetylase)
VI. Kondensierende Acetyl-CoA ? Oxalacetat-transacetylasen ("condensing enzyme")
VII. Acetyl-CoA ? d-Glucosamin-transacetylase
VIII. Acetyl-CoA ? Arylamin-transacetylasen
IX. Acetyl-CoA ? aliphatische Amin-transacetylase
X. Benzoyl-CoA ? Glykokoll-transbenzoylase (Hippursäure synthetisierendes Enzym)
XI. ?-Ketoacyl-CoA ? CoA-transacylasen (?-Ketothiolase, Acetoacetat-konden-sierendes Enzym)
XII. Stearyl-CoA ? l-?-Glycerophosphat-transstearylase
XIII. Acyl-aktivierende Enzyme
29. Transglykosylasen
I. Allgemeines
II. Glucose-i-phosphat ? Amylose-transglucosidasen (Phosphorylasen)
III. Saccharose ? Orthophosphat-transglucosidase (Saccharose-phosphorylase, "sucrose phosphorylase")
IV. Maltose ? Orthophosphat-transglucosidase (Maltose-phosphorylase)
V. UDP-Glucose ? Fructose-transglucosidasen (Saccharose-bildende Fermente aus Pflanzen)
VI. UDP-Glucose ? Glucose-6-phosphat-transglucosidasen (Trehalosephosphat-bildendes Enzym)
VII. UDP-Giucuronat ? Phenol-transglucuronidasen (?)
VIII. Ribose-i-phosphat ? Purin-transribosidasen (Purinnucleosid-phosphorylase)
IX. Ribose-i-phosphat ? Pyrimidin-transribosidasen (Pyrimidinnucleosid- phosphorylase)
X. Ribose-i,5-diphosphat ? Adenin-transphosphoribosidase (Nucleotid-phosphorylase)
XI. Purin-desoxyribosid ? Pyrimidin-transdesoxyribosidase (Trans-N-glykosidase)
XII. Saccharose ? Dextran-transglucosidase (Dextran-saccharase)
XIII. Saccharose ? Lävan-transfructosidase (Lävan-sacchavase)
XIV. Saccharose ? Inulin-transfructosidase (Inulo-saccharase)
XV. Saccharose ? Amylose-transglucosidase (Amylo-saccharase)
XVI. Maltose ? Amylose-transglucosidase (Amylo-maltase)
XVII. Dextrin ? Dextran-transglucosidase (Dextran-dextrinase)
XVIII. Faktoren, welche für das Zustandekommen der Kettenverzweigung in Stärke und Glykogen verantwortlich sind ("branching factor", "Q-Enzyme")
XIX. "Bacillus macerans-Amylase"
30. Transaminasen
I. Allgemeines
a) Pyridoxal-5'-phosphat als Coenzym der Transaminierungen
b) Bestimmung der Transaminase-aktivität
c) Die biologische Bedeutung der Transaminierungs-reaktionen
II. l-Alanin ? Ketoglutarat-transaminasen
III. l-Aspartat ? Ketoglutarat-transaminasen
IV. l-Aspartat ? Pyruvat-transaminasen
V. l-Cysteinat ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
VI. l-Cysteinsulfinat ? ?-Ketoglutarat-transaminasen (Teilenzym des l-Cysteinsulfinat-desulfinase-Systems)
VII. l-Tyrosin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
VIII. l-Phenylalanin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
IX. l-Leucin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
X. l-Isoleucin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
XI. l-Ornithin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
XII. ?-Aminobutyrat ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
XIII. l-Kynurenin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
XIV. Asparagin ? ?-Ketosäure-transamidasen
XV. Glutamin ? ?-Ketosäure-transamidasen
XVI. Weitere spezifische Transaminasen
XVII. Enzymsysteme, welche an der Arginin-synthese aus Ornithin beteiligt sind
a) Das für die Citrullin-bildung aus Ornithin verantwortliche System
b) Aspartat ? Citrullin-transiminase-system
31. Transphosphatasen
I. Allgemeines
a) Anorganische Komplemente bei Transphosphatasen
b) ph-Änderungen bei Transphosphorylierungen
II. Das "Adenylsäure-system"
a) Vorkommen des "Adenylsäure-systems"
b) Darstellung von ATP, ADP und AMP
c) Analytische Bestimmung
d) Funktionen des "Adenylsäure-systems"
III. 1,3-Diphosphoglycerat ? ADP-transphosphatasen (l-Phosphoglyceratkinase)
IV. Acetylphosphat ? ADP-transphosphatasen (A cetyl-kinase)
V. ATP ? Aspartat-transphosphatasen
VI. Phosphoenolpyruvat ? ADP-transphosphatasen (Pyruvat-kinase)
VII. ADP ? ADP-transphosphatasen (Myokinase, Adenylat-kinase)
VIII. ATP ? Kreatin-transphosphatasen (Kreatin-kinase, "Lohmanns Enzym")
IX. ATP ? Arginin-transphosphatasen (Arginin-kinase)
X. Metaphosphat ? ADP-transphosphatase
XI. ATP ? Nucleinsäure-transphosphatasen
XII. ATP ? Cholin-transphosphatasen (Cholin-kinase)
XIII. ATP ? Hexose-transphosphatasen (Hexokinase)
XIV. ATP ? Glucose-transphosphatasen (Glucokinase)
XV. ATP ? Fructose-transphosphatasen (Fructokinase)
XVI. ATP ? Glycerinaldehyd-transphosphatasen (Triose-kinase)
XVII. ATP ? Fructose-6-phosphat-transphosphatasen (Phosphohexokinase, Phosphofructokinase)
XVIII. ATP ? Glucose-1-phosphat-transphosphatasen (Phosphoglucokinase)
XIX. ATP ? Gluconat-transphosphatasen (Gluconokinase)
XX. ATP ? d-Ribose-transphosphatasen (Ribokinase)
XXI. ATP ? d-Arabinose-transphosphatase (Arabinokinase)
XXII. ATP ? d-Xylose-transphosphatase (Xylokinase)
XXIII. ATP ? Galactose-transphosphatasen (Galactokinase)
XXIV. ATP ? Ribose-5-phosphat-transphosphatasen (5-Phosphoribokinase)
XXV. ATP ? Riboflavin-transphosphatase (Flavokinase)
XXVI. ATP ? Adenosin-transphosphatasen (Adenosin-kinase)
XXVII. ATP ? Nucleosiddiphosphat-transphosphatasen (Nucleosid-diphosphokinase)
XXVIII. ATP ? Thiamin-transphosphatasen (Thiaminokinase)
XXIX. ATP ? DPN-transphosphatasen
XXX. ATP ? Pyridoxal-transphosphatasen
32. Kleinere Gruppen der Transferasen
I. ATP ? Nicotinamid-mononucleotid-transadenylasen
II. ATP ? FMN-transadenylasen
III. UTP ? Glucose-i-phosphat-transuridylasen (UDP-Glucose-pyrophosphorylase)
IV. UTP ? Galactose-i-phosphat-transuridylase (UDP-Galactose-pyrophosphorylase)
V. UDP-Glucose ? Galactose-i-phosphat-transuridylase
VI. CoA-Transferasen
VII. Glykolaldehyd-transferasen (Transketolase)
VIII. Thiosulfat? Cyanid-transsulfurasen (Rhodanese)
IX. "Thiaminasen" (Thiamin ? Taurin-pyrimidin-transferasen?)
X. Transglutaminasen und Transaspartasen (Glutamo-transferasen und Asparto-transferasen)
33. Enzyme und die biologische Oxydation
I. Allgemeines über Oxydation und Reduktion
II. Zum Mechanismus der biologischen Oxydation; die daran beteiligten Fermente
34. Anaerobe Transhydrogenasen mit bekannter Substratspezifität (Pyridinnucleotid-spezifische Transhydrogenasen)
A. Allgemeines; die Pyridinnucleotide (PN)
a) Chemie der Pyridinnucleotide
b) Der analytische Nachweis der Pyridinnucleotide
c) Darstellung der Pyridinnucleotide
d) Die Verteilung der Pyridinnucleotide in biologischen Materialien
e) Nicotinamid und Pyridinnucleotide als Vitamine und Wuchsstoffe
f) Biosynthese der Pyridinnucleotide
g) Biologischer Abbau der Pyridinnucleotide
h) "Coenzym III"
i) Die biologischen Funktionen der Pyridinnucleotide als Wasserstoff- und Elektronen-akzeptoren und -donatoren
B. Die einzelnen Fermenttypen dieser Klasse
I. DPN - H2 ? Phosphodioxyaceton-transhydrogenasen (?-Glycero- phosphat-dehydrase)
II. Glycerin ? DPN-transhydrogenasen (Glycerin-dehydrase)
III. Glucose ? DPN-transhydrogenasen (Glucose-dehydrase)
IV. DPN - H2 ? Pyruvat-transhydrogenasen (Milchsäure-dehydrase)
V. Phosphorylierende d-3-Phosphoglycerinaldehyd ? DPN-transhydrogenasen (Phosphotriose-dehydrase, 3-Phosphoglycerinaldehyd-dehydrase)
VI. DPN - H2 ? Aldehyd-transhydrogenasen (Alkohol-dehydrase, Aldehydreductase)
VII. Aldehyd ? DPN-transhydrogenasen (DPN-spezifische Aldehyd-de- hydrase)
VIII. Aldehyd ? TPN-transhydrogenase (TPN-spezifische Aldehyd-de- hydrase)
IX. CoA acetylierende Aldehyd ? DPN-transhydrogenase
X. DPN - H2 ? Orotat-transhydrogenase (Dihydro-orotsäure-dehydrase)
XI. l-Phenylalanin ? DPN-transhydrogenasen (l-Phenylalanin-dehydrase)
XII. Betainaldehyd ? DPN-transhydrogenasen (Betainaldehyd-dehydrase)
XIII. l-?-Oxybutyrat ? DPN-transhydrogenasen (l-ss-Oxybuttersäure-dehydrase)
XIV. DPN - H2 ? ?-Ketoacyl-CoA-transhydrogenasen (ss-Ketoreductase)
XV. l-Malat ? DPN-transhydrogenasen (Äpfelsäure-dehydrase)
XVI. Formiat ? DPN-transhydrogenasen (Ameisensäure-dehydrase)
XVII. Sorbit ? DPN-transhydrogenasen (Sorbit-dehydrase)
XVIII. Dihydro-?-lipoinsäure ? DPN-transhydrogenase (Lipoinsäure-dehydrase)
XIX. DPN - H2 ? Cystin-transhydrogenasen (Cystin-reductase)
XX. DPN - H2 ? Nitroaryl-transhydrogenasen (Nitro-reductase)
XXI. TPN - H2 ? DPN-transhydrogenasen (Pyridinnucleotid-transhydrogenase)
XXII. Glucose-6-phosphat ? TPN-transhydrogenasen ("Zwischenferment", Glucose-6-phosphat-dehydrase)
XXIII. l-Glutamat ? PN-transhydrogenasen (Glutaminsäure-dehydrase)
XXIV. TPN - H2 ? ?-Aspartylphosphat-transhydrogenase
XXV. TPN - H2 ? Glutathion-transhydrogenasen (Glutathion-reductase)
XXVI. TPN - H2 ? 4-Dimethylaminoazobenzol-transhydrogenase
XXVII. PN - H2 ? Glyoxalat-transhydrogenasen (Glyoxylsäure-reductase)
XXVIII. Benzaldehyd ? PN-transhydrogenasen (Benzaldehyd-dehydrase)
XXIX. DPN - H2? Nitrat-transhydrogenasen und DPN - H2? Nitrit-trans- hydrogenasen (Nitrat-reductasen und Nitrit-reductasen)
XXX. Testosteron ? DPN-transhydrogenase
XXXI. ?-Östradiol ? DPN-transhydrogenase
XXXII. Höhere Fettsäure ? DPN-transhydrogenasen (Fettsäure-dehydrase)
XXXIII. l-Cystinsulfinat ? "Coenzym III"-transhydrogenase
35. Anaerobe Transhydrogenasen mit nur teilweise bekannter Substratspezifität
I. Succinat-dehydrogenasen (Bernsteinsäure-dehydrase)
II. l-Lactat-dehydrogenase (Milchsäure-dehydrase aus Hefe)
III. l-?-Glycerophosphat-dehydrogenasen (?-Glycerophosphat-dehydrase)
IV. Aldehyd-dehydrogenase (Aldehyd-dehydrase) aus Kartoffeln
V. Formiat-dehydrogenase (Ameisensäure-dehydrase)
VI. Oxalat-dehydrogenasen
VII Cholin-dehydrogenasen (Cholin-oxydase, Cholin-dehydrase)
VIII. l-?-Oxyglutarat-dehydrogenasen
IX. Thiamin-dehydrogenase (Thiamin ? Adrenalinchinon-transhydrogenase)
X. ?,?-Ungesättigte-Acyl-CoA-reductasen (Äthylen-reductase, Acyl-CoA-dehydrase)
XI. Fumarat-reductase (Fumar-hydrase)
XII. Ungesättigte Fettsäure-reductase (Saturase)
XIII. Methämoglobin-reductasen
XIV. l-Dehydroascorbinat-reductasen
36. Aerobe Transhydrogenasen
I. Die Flavinnucleotide
a) Allgemeines
b) Die Darstellung der Flavinnucleotide
c) Die analytische Erfassung der Flavinnucleotide
d) Wirkungsweise der Flavinnucleotide
e) Biosynthese der Flavinnucleotide
f) Der biologische Abbau der Flavinnucleotide
g) Die Funktion der Flavinnucleotide als prosthetische Gruppen wasserstoff-übertragender Fermente
II TPN - H2 ? O2-transhydrogenase ("Altes gelbes Ferment")
III. ?-Glucose ? O2-transhydrogenasen (Glucose-oxydase, Glucose-dehydrase, "Notatin")
IV. Gruppen-spezifische D-Aminosäure ? O2-transhydrogenasen (d-Aminosäure-oxydase)
V. Gruppen-spezifische l-Aminosäure ? O2-transhydrogenasen (l-Aminosäure-oxydase)
VI. d-Aspartat ? O2-transhydrogenasen (d-Aspartat-oxydase)
VII. Glykokoll ? O2-transhydrogenasen (Glycin-oxydase)
VIII. l-Prolin ? O2-transhydrogenasen (Prolin-oxydase)
IX. Monomethyl-l-Aminosäure ? O2-transhydrogenase
X. Gruppen-spezifische Monoamin ? O2-transhydrogenasen (Monoaminoxydase)
XI. Gruppen-spezifische Diamin ? O2-transhydrogenasen (Diamin-oxydase)
XII. Xanthin und Aldehyd ? O2-transhydrogenasen (Xanthin-oxydase)
XIII. Aldehyd ? O2-transhydrogenasen (Aldehyd-oxydase)
XIV. Uricat ? O2-transhydrogenasen (Uricase)
XV. Glykolat ? O2-transhydrogenase (Glykolsäure-oxydase)
XVI. Oxalat ? O2-transhydrogenase (Oxalsäure-oxydase, Aerooxalo-dehydrase)
XVII. Lactat ? O2-transhydrogenasen
XVIII. Ungesättigte Fettsäure ? O2-transhydrogenasen (Lipoxydase)
37. Anaerobe Transelektronasen
I. TPN - H2 ? Cytochrom c-transelektronasen (TPN-Cytochrom c-reductase)
II. DPN - H2? Cytochrom c-transelektronasen (DNP-Cytochrom c-reductase)
III. Diaphorasen
IV. Cytochrome
V. Nitrat-reductasen
38. Oxydasen (aerobe Transelektronasen)
I. Cytochrom-oxydasen
II. Phenol-oxydasen (Tyrosinase)
III. Dioxyphenylalanin-oxydase (DOPA-Oxydase)
IV. Polyphenol-oxydase aus Bataten
V. Urushiol-oxydasen (Polyphenol-oxydasen des "Laccase"-Typus)
VI. l-Ascorbinat-oxydasen
39. Peroxydasen und Katalasen
I. Unspezifische Peroxydasen
II. l-Tryptophan-peroxydasen, die l-Tryptophan-oxydase-systeme
III. Katalasen
40. Noch nicht klassifizierbare Oxydoreductasen und Oxydoreductase-systeme
I. p-Oxyphenylpyruvat-oxydase-systeme
II. Homogentisinat-oxydase-systeme (Homogentisicase)
III. Fermentsysteme, welche gruppen-spezifisch die Einführung von Hydroxyl-gruppen in aromatische Kerne katalysieren
IV. Fermentsysteme, welche die Aromatisierung hydroaromatischer Körper bewirken
V. Oxydoreductasen und Oxydoreductase-systeme, welche am Stoffwechsel der Sterine und Steroid-hormone teilnehmen
VI. Die Fermentsysteme der oxydativen Kohlehydrat-Vergärungen
VII. Mikrobielle Oxydationen von Steroid-körpern
VIII. l(+)-Mandelat-oxydase-system
IX. Anthranilat-oxydase-systeme
X. Benzoat-oxydase(-systeme)
XI. Brenzcatechin-oxydasen
XII. Luciferase-systeme
XIII. ?-Indolylacetat-oxydase-systeme
XIV. Oxydative Fermente in der Verholzung
41. Ketosäure-decarboxylasen, verwandte Enzyme und Enzymsysteme
I. Thiaminpyrophosphat (TPP, Cocarboxylase)
a) Chemische Konstitution
b) Darstellung von TPP
c) Analytische Bestimmung von TPP
d) Biosynthese von TPP
e) Der biologische Abbau von TPP
f) Wirkungsweise des TPP
g) Enzyme, die TPP als Coenzym enthalten
II. Lipoinsäuren (Lipoic acids, Pyruvat-oxydase-faktor, "Protogen")
III. Pyruvat-decarboxylasen (Carboxylase)
IV. Benzoylformiat-decarboxylase
V. Oxalacetat-?-decarboxylasen
VI. Oxalsuccinat-decarboxylasen
VII. Acetoacetat-decarboxylasen
VIII. ?-Acetyllactat-decarboxylasen
IX. Malonat-decarboxylase-systeme
X. Succinat-decarboxylase-systeme
XI. ?-Keto-?-oxybutyrat-synthease (Formaldehyd-Pyruvat-carboligase)
XII. Decarboxylierende d-Isocitrat ? PN-transhydrogenasen (Isocitronensäure-dehydrase)
XIII. Decarboxylierende l-Malat ? PN-transhydrogenasen ("malic enzymes")
XIV. Decarboxylierende 6-Phosphogluconat ? TPN-transhydrogenasen (6-Phosphogluconsaure-dehydrase)
XV. Systeme der oxydativen Pyruvat-decarboxylierung (Pyruvat-dehydrase, Pyruvat-oxydase)
XVI. Decarboxylierende ?-Ketoglutarat ? DPN-transhydrogenase-systeme (?-Ketoglutarsäure-oxydase)
42. Aminosäure-decarboxylasen
I. Allgemeines
a) Pyridoxalphosphat als Coenzym der Aminosäure-decarboxylasen
b) Spezifität der Aminosäure-decarboxylasen
c) Vorkommen der bakteriellen Aminosäure-decarboxylasen
d) Biologische Bedeutung der Aminosäure-decarboxylasen
e) Mechanismus der Decarboxylase-Wirkung
f) Messung der Aktivität der Aminosäure-decarboxylasen
g) Aminosäure-decarboxylasen als analytisches Hilfsmittel
II. l-Histidin-decarboxylasen
III. l-Lysin-decarboxylasen
IV. l-Ornithin-decarboxylasen
V. l-Arginin-decarboxylase
VI. l-Glutaminat-decarboxylasen
VII. ?-Oxyglutaminat-decarboxylasen
VIII. l-Aspartat-?-decarboxylasen
IX. l-Aspartat-?-decarboxylasen
X. l-Tyrosin-decarboxylasen
XI. l-3,4-Dioxyphenylalanin-decarboxylasen (DOPA-Decarboxylasen)
XII. l-Tryptophan-decarboxylasen
XIII. 5-Oxytryptophan-decarboxylasen
XIV. l-Cysteinat-decarboxylasen
XV. Diaminopimelinat-decarboxylase
XVI. l-Cysteinsulfinat-decarboxylasen
XVII. Weitere Aminosäure-decarboxylasen
43. Triosephosphat-lyasen
I. FDP-triosephosphat-lyasen (Aldolase, Zymohexase)
II. Fructose-i-phosphat-triosephosphat-lyasen (i-Phosphofructaldolase)
III. Ribose-5-phosphat-triosephosphat-lyasen
IV. Desoxyribosephosphat-triosephosphat-lyasen
V. Erytrulose-i-phosphat-synthease (Erythrulose-i-phosphat-triose-phosphat-lyase?)
44. Hydratasen und Dehydratasen
I. Fumarat-hydratasen (Fumavase)
II. Maleinat-hydratase (Malease)
III. Ungesättigte Acyl-CoA-hydratasen (Crotonase)
IV. Aconitat-hydratasen (Aconitase)
V. d-2-Phosphoglycerat-dehydratasen (Enolase)
VI. Serin-dehydratasen (Serin-deaminase)
VII. cis,cis-Muconat-hydratasen
VIII. Carbonat-anhydratasen (Kohlensäure-anhydratase, "carbonic anhydrase")
45. Kohlenstoff-Stickstoff- und Kohlenstoff-Schwefel-lyasen und -syntheasen
I. l-Aspartat-ammoniak-lyasen (Aspartase)
II. l-Histidin-?-ammoniak-lyasen (Histidin-?-deaminase)
III. l-Arginosuccinat-arginin-lyasen
IV. Cystein-desulfhydrasen
V. Homocystein-desulfhydrasen
VI. Exocystin-desulfhydrasen
VII. ?-Sulfinylpyruvat-desulfinase (Teilenzym des l-Cysteinsulfinat-de- sulfinase-systems)
VIII. Alliin-lyase (Alliinase)
IX. C-S-Syntheasen der Glyoxalase-systeme (Glyoxalase I)
46. Hydrogenasen und Hydrogen-lyase-systeme
I. Hydrogenasen
II. Die Hydrogen-lyase-reaktion
47. Isomerasen und Racemasen
I. Glucose-6-phosphat-isomerasen (Phosphohexose-isomerase, Oxoisomerase)
II. Galactose-i-phosphat-isomerase-systeme (Galactowaldenase)
III. Mannose-6-phosphat-isomerasen
IV. Phosphopentose-isomerasen
V. Phosphotriose-isomerasen
VI. d-Arabinose-isomerase
VII. d-Xylose-isomerasen
VIII. d-Erythrose-isomerase
IX. Glucose (1 ? 6)-phosphomutasen (Phosphoglucomutase)
X. Die "Phosphofructomutase"-reaktion
XI. Ribose (1 ? 5)-phosphomutasen (Phosphoribomutase)
XII. Desoxyribose(1 ? 5)-phosphomutasen (Phosphodesoxyribomutase)
XIII. Glycerat(3 ? 2)-phosphomutasen (Phosphoglyceromulase)
XIV. 3-Phosphoglycerat(1 ? 2)-phosphomutasen (Diphosphoglyceromutase)
XV. Oxysäure-racemase
XVI. Lactat-racemasen
XVII. Alanin-racemasen
XVIII. Glutaminat-racemase
XIX. Mandelat-racemase
XX. Glucopyranose-mutarotase
48. Das Zusammenwirken der Enzyme
A. Allgemeines
I. Die Analyse multipler Enzymsysteme
II. Die verschiedenen Arten des Zusammenwirkens von Enzymen
III. Faktoren, welche das Zusammenwirken von Enzymen regulieren
B. Besprechung einzelner multipler Enzymsysteme
I. Der anaerobe Abbau der Kohlehydrate
a) Die Glykolyse
b) Die alkoholische Gärung
c) Anaerobe mikrobielle Gärungs-prozesse
d) Die Hemmung des. anaeroben Kohlehydrat-abbaus durch Sauerstoff; der sog. Pasteur-Effekt
II. Der oxydative Abbau der Kohlehydrate; der Citronensäure-zyklus
III. Oxydativer Abbau und Biosynthese der Fettsäuren; der Fettsäure-zyklus
IV. Enzyme in der pflanzlichen Photosynthese
V. Die Assimilation molekularen Stickstoffs
VI. Schlussbemerkung
- Autorenverzeichnis
11. Die Nomenklatur der Enzyme
12. Vorkommen und Konzentration der Enzyme im biologischen Material
I. Der Enzym-gehalt der Zellen
II. Einfluss verschiedener Faktoren auf die Enzym-konzentration
13. Enzym-bildung und Enzym-abbau
I. Grundbausteine der Enzym-synthese
II. Der Ort der Enzym-bildung in der Zelle
III. Enzym-synthese in vitro
IV. Umsatz-geschwindigkeit der Enzyme; der Umfang der Enzym-produktion
V. Der Abbau der Enzyme
14. Faktoren, die für die Bildung der individuellen fermentativen Ausrüstung der Organismen verantwortlich sind
15. Die Ausbildung der tatsächlichen fermentativen Ausrüstung der Einzelzellen; die induzierte Fermentbildung
16. Effektoren der Enzymwirkung
A. Aktivatoren der Enzyme
B. Inhibitoren der Enzyme
I. Kinetische Betrachtung der Enzym-hemmung
II. Vorgeschlagene Modifikationen der klassischen kinetischen Behandlung der Enzym-hemmung
III. Einige Beispiele für Inhibitor-wirkungen; verschiedene Hemmungstypen
a) Hemmung durch Reaktionsprodukte
b) Hemmung durch Struktur-analoge der Substrate
c) Hemmung durch Reaktion mit Sulfhydryl-gruppen
d) Hemmung durch Bindung des anorganischen Komplements
e) Hemmung durch Reaktion mit den Metall-bestandteilen der prosthetischen Gruppe
f) Hemmung durch Reaktion mit dem Coenzym
g) Hemmung durch Reaktion mit dem Substrat
IV. Die Aufklärung der Natur der aktiven Gruppierung durch Inhibitor-versuche
V. Natürliche Hemmkörper der Enzyme
VI. Die Enzyme als Antigene; Hemmung durch Antikörper
VII. Die biologische Bedeutung der Effektoren-wirkung
17. Thermodynamische Betrachtungen
I. Reversibilität der Enzymwirkungen
II. Biosynthese energiereicher Verbindungen
III. Energiereiche Phosphat-bindung
IV. Andere Typen energiereicher Bindungen von biologischer Bedeutung
V. Die Entstehung energiereicher Bindungen
VI. Die zentrale Stellung des Adenylsäure-systems; die Phosphagene
VII. Die Verwertung der Bindungsenergie
18. Carbonsäure-esterasen
A. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen (Esterasen im engeren Sinne und Lipasen)
I. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen animalischen Ursprungs
a) Esterasen im engeren Sinne
b) Lipasen
II. Gruppen-spezifische Carbonsäure-esterasen pflanzlichen und mikrobiellen Ursprungs
B. Spezifische Carbonsäure-esterasen
I. Cholinesterasen
II. Andere Azolesterasen
a) Atropin-esterasen
b) Cocain-esterasen
c) Tropacocain-esterasen
d) Procain-esterasen
e) Dolantin-esterasen
f) Fermente, welche Acetyl-derivate des Morphins hydrolysieren
III. Phospholipasen
IV. Cholesterin-esterasen
V. Tannasen
VI. Chlorophyllasen
VII. Pectin-esterasen
VIII. Esterase-wirkungen proteolytischer Fermente
IX. Cerase
19. Esterasen, welche Ester anorganischer Säuren hydrolysieren
A. Schwefelsäure-esterasen (Sulfatasen)
B. Phosphoesterasen
I. Allgemeines
II. Die isodynamen (gruppen-spezifischen) Phosphomonoesterasen
a) Phosphomonoesterasen des Typus I
b) Phosphomonoesterasen des Typus II
c) Phosphomonoesterasen des Typus III
d) Phosphomonoesterasen des Typus IV
III. Phosphomonoesterasen mit engerem Spezifitäts-bereich
a) Hexosediphosphatasen
b) Spezifische Nucleotidasen
c) Phytasen
d) Acylphosphatasen
e) Glucose-6-phosphatasen
f) Phosphomonoesterasen fraglicher individueller Spezifität
IV. Phosphodiesterasen
C. Nucleasen
I. Ribonucleasen
II. Desoxyribonucleasen
20. Glykosidasen. I. Oligosaccharidasen
A. Spezifität und Klassifikation der Glykosidasen
B. Die einzelnen Oligosaccharidasen
I. Gruppen-spezifische ?-Glucosidasen (Maltase)
II. Saccharose-?-glucosidasen
III. Trehalasen
IV. ?-Glucosaminidasen
V. Gruppen-spezifische ?-Glucosidasen (Cellobiase, Gentiobiase)
VI. ?-Glucosidasen mit strengerer Spezifität
VII. Gruppen-spezifische ?-Glucuronidasen
VIII. ?-Glucosaminidasen
IX. ?-Galactosidasen
X. ?-Galactosidasen (Lactase)
XI. ?-Mannosidasen
XII. ?-Mannosidasen
XIII. Rhamnosidase
XIV. ?-h-Fructosidasen (Invertase, Saccharase)
XV. Oligomucasen
21. Glykosidasen. II. Polysaccharidasen
I. Amylasen
II. 1,6-Amylasen
III. Dextranasen
IV. Cellulasen
V. Lichenasen
VI. Inulinasen
VII. Cytasen
VIII. Pectin-polygalacturonidasen
IX. Mucopolysacharidasen
a) Chitinase und Chitodextrinase
b) Lysozyme
c) Hyaluronidasen (Poly-?-glucosaminidasen ?)
d) Sulfomucasen
e) Heparinase
22. Amidasen
A. Aminasen (Nuclein-aminasen)
I. Adenin-aminasen (Adenase)
II. Adenosin-aminasen
III. AMP-Aminasen (Adenylat-aminase)
IV. Guanin-aminasen (Guanase)
V. Guanosin-aminasen
VI. Guanylat-aminase
VII. Cytosin-aminasen
VIII. Cytidin-aminasen
B. Cycloamidasen
I. Histidase-systeme (Histidase)
II. Urocaninasen
III. Penicillinasen
IV. Hydantoinasen
V. Barbiturasen
C. Acylamidasen
I. Gruppen-spezifische Amidasen
II. Asparaginasen
III. Glutaminasen
IV. Ureasen
V. Allantoinasen
VI. Allantoicasen
VII. Acylasen
VIII. Hippuricasen
IX. Formylkynureninasen
D. Amidinasen
I. Arginin-amidinasen (Arginase)
II. Kreatinase
III. Glycocyaminase
IV. Kreatininasen
V. Arginin-dihydrolase-systeme
VI. Guanidin-iminasen
E. Nucleosid-hydrolasen
23. Peptidasen (proteolytische Fermente)
A. Allgemeines
I. Vorkommen
II. Spezifität und Einteilung
III. Die Bestimmung der proteolytischen Wirkung der Peptidasen
IV. Peptidase-wirkung und Denaturierung
V. Die Funktionen der Peptidasen. Nehmen die Peptidasen an der Biosynthese der Eiweissstoffe teil?
B. Exopeptidasen
I. Glycylglycin-dipeptidasen
II. Glycyl-L-leucin-dipeptidasen
III. l-Cysteinyl-glycin-dipeptidasen
IV. l-Alanyl-glycin-dipeptidase und Glycyl-l-alanin-dipeptidase
V. Glycyl-l-prölin-dipeptidasen (Prolidase)
VI. l-Prolyl-glycin-dipeptidasen (Prolinasen)
VII. l-Leucin-aminopeptidasen
VIII. Aminotripeptidasen
IX. Polypeptidase aus Hefe
X. Glutathionasen
XI. Carboxypeptidasen
XII. Folsäure-conjugasen (?-Glutamyl-carboxypeptidasen)
XIII. Dehydropeptidasen
XIV. Carnosinasen
XV. d-Peptidasen
XVI. Bakterielle Exopeptidasen
C. Endopeptidasen
I. Pepsine und Homopepsine
II. Rennin (Labferment, Chymosin)
III. Trypsine und Homotrypsine
IV. Chymotrypsine und Homochymotrypsine
V. Elastase
VI. Kathepsine
VII. Renin
VIII. Plasmin (Fibrinolysin)
IX. Papain und andere pflanzliche Endopeptidasen
X. Hefe-endopeptidase (Hefe-proteinase)
XI. Proteinase von Aspergillus oryzae
XII. Bakterielle Endopeptidasen
XIII. Abwehrfermente
24. Enzyme, die an der Blutgerinnung beteiligt sind
I. Die Vorphase
II. Die erste Phase
III. Die zweite Phase
IV. Die Retraktion
V. Die Fibrinolyse
25. Polyphosphatasen
I. "Anorganische" Polyphosphatasen
a) Pyrophosphatasen des Typus I
b) Pyrophosphatasen des Typus II
c) Pyrophosphatasen des Typus III
d) Triphosphatase
II. Fermente des hydrolytischen Adenosinpolyphosphat-abbaus
a) ATP-monophosphatasen (ATPasen)
b) ATP-diphosphatasen (Apyrasen)
c) ATP-pyrophosphatasen
III. Nucleotid-pyrophosphatasen
IV. Metaphosphatasen
26. Kleinere Gruppen der Hydrolasen
A. Phosphoamidasen
B. Halogenasen
I. "Aliphatische Halogenasen" (Halogenase von Heppel und Porterfield)
II. Jodtyrosin-dejodasen
III. Diisopropylfluorphosphat-halogenasen (Diisopropylfluorphosphat-esterase)
C. C-S-Hydrolasen
I. Thioätherasen (Das Homocystein ? Serin-trans-sulfurase-system)
II. Thioesterasen der Glyoxalase-systeme (Faktor von Hopkins und Morgan)
III. Succinyl-Coenzym A-acylasen
IV. Acetyl-Coenzym A-acylasen
V. ?-Thioglucosidase
D. C-C-Hydrolasen
I. 4-Fumarylacetoacetat-hydrolasen
II. l-Kynureninasen
III. Tryptophanasen
27. Transmethylasen und verwandte Enzyme
I. Allgemeines
II. Die biologische Bedeutung der Transmethylierungs-reaktionen
III. Besprechung der einzelnen eindeutig charakterisierten Transmethylasetypen
a) Betain ? Homocystein-transmethylasen
b) Dimethylthetin ? Homocystein-transmethylasen
c) Methylphosphat? Guanidinacetat-transmethylase
IV. Transmethylierende Enzymsysteme
V. Der Stoffwechsel von Ameisensäure und Formaldehyd; die Biosynthese von "labilen" Methyl-gruppen aus C1-Körpern
28. Transacylasen und verwandte Enzyme
I. Allgemeines
II. "Coenzym A" (CoA)
a) Vorkommen von CoA
b) Pantothensäure und Pantothensäure-conjugate als Vitamine und Wuchsstoffe
c) Darstellung von CoA und Acetyl-CoA
d) Die analytische Bestimmung von CoA
e) Biosynthese von CoA
f) Der biologische Abbau von CoA
g) Die Wirkungsweise von CoA
III. Acetylphosphat ? CoA-transacetylasen (Phosphotransacetylase)
IV. Pyruvat ? CoA-transacetylasen (Formotransacetylase)
V. Acetyl-CoA ? Cholin-transacetylasen (Cholinacetylase)
VI. Kondensierende Acetyl-CoA ? Oxalacetat-transacetylasen ("condensing enzyme")
VII. Acetyl-CoA ? d-Glucosamin-transacetylase
VIII. Acetyl-CoA ? Arylamin-transacetylasen
IX. Acetyl-CoA ? aliphatische Amin-transacetylase
X. Benzoyl-CoA ? Glykokoll-transbenzoylase (Hippursäure synthetisierendes Enzym)
XI. ?-Ketoacyl-CoA ? CoA-transacylasen (?-Ketothiolase, Acetoacetat-konden-sierendes Enzym)
XII. Stearyl-CoA ? l-?-Glycerophosphat-transstearylase
XIII. Acyl-aktivierende Enzyme
29. Transglykosylasen
I. Allgemeines
II. Glucose-i-phosphat ? Amylose-transglucosidasen (Phosphorylasen)
III. Saccharose ? Orthophosphat-transglucosidase (Saccharose-phosphorylase, "sucrose phosphorylase")
IV. Maltose ? Orthophosphat-transglucosidase (Maltose-phosphorylase)
V. UDP-Glucose ? Fructose-transglucosidasen (Saccharose-bildende Fermente aus Pflanzen)
VI. UDP-Glucose ? Glucose-6-phosphat-transglucosidasen (Trehalosephosphat-bildendes Enzym)
VII. UDP-Giucuronat ? Phenol-transglucuronidasen (?)
VIII. Ribose-i-phosphat ? Purin-transribosidasen (Purinnucleosid-phosphorylase)
IX. Ribose-i-phosphat ? Pyrimidin-transribosidasen (Pyrimidinnucleosid- phosphorylase)
X. Ribose-i,5-diphosphat ? Adenin-transphosphoribosidase (Nucleotid-phosphorylase)
XI. Purin-desoxyribosid ? Pyrimidin-transdesoxyribosidase (Trans-N-glykosidase)
XII. Saccharose ? Dextran-transglucosidase (Dextran-saccharase)
XIII. Saccharose ? Lävan-transfructosidase (Lävan-sacchavase)
XIV. Saccharose ? Inulin-transfructosidase (Inulo-saccharase)
XV. Saccharose ? Amylose-transglucosidase (Amylo-saccharase)
XVI. Maltose ? Amylose-transglucosidase (Amylo-maltase)
XVII. Dextrin ? Dextran-transglucosidase (Dextran-dextrinase)
XVIII. Faktoren, welche für das Zustandekommen der Kettenverzweigung in Stärke und Glykogen verantwortlich sind ("branching factor", "Q-Enzyme")
XIX. "Bacillus macerans-Amylase"
30. Transaminasen
I. Allgemeines
a) Pyridoxal-5'-phosphat als Coenzym der Transaminierungen
b) Bestimmung der Transaminase-aktivität
c) Die biologische Bedeutung der Transaminierungs-reaktionen
II. l-Alanin ? Ketoglutarat-transaminasen
III. l-Aspartat ? Ketoglutarat-transaminasen
IV. l-Aspartat ? Pyruvat-transaminasen
V. l-Cysteinat ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
VI. l-Cysteinsulfinat ? ?-Ketoglutarat-transaminasen (Teilenzym des l-Cysteinsulfinat-desulfinase-Systems)
VII. l-Tyrosin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
VIII. l-Phenylalanin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
IX. l-Leucin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
X. l-Isoleucin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
XI. l-Ornithin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
XII. ?-Aminobutyrat ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
XIII. l-Kynurenin ? ?-Ketoglutarat-transaminasen
XIV. Asparagin ? ?-Ketosäure-transamidasen
XV. Glutamin ? ?-Ketosäure-transamidasen
XVI. Weitere spezifische Transaminasen
XVII. Enzymsysteme, welche an der Arginin-synthese aus Ornithin beteiligt sind
a) Das für die Citrullin-bildung aus Ornithin verantwortliche System
b) Aspartat ? Citrullin-transiminase-system
31. Transphosphatasen
I. Allgemeines
a) Anorganische Komplemente bei Transphosphatasen
b) ph-Änderungen bei Transphosphorylierungen
II. Das "Adenylsäure-system"
a) Vorkommen des "Adenylsäure-systems"
b) Darstellung von ATP, ADP und AMP
c) Analytische Bestimmung
d) Funktionen des "Adenylsäure-systems"
III. 1,3-Diphosphoglycerat ? ADP-transphosphatasen (l-Phosphoglyceratkinase)
IV. Acetylphosphat ? ADP-transphosphatasen (A cetyl-kinase)
V. ATP ? Aspartat-transphosphatasen
VI. Phosphoenolpyruvat ? ADP-transphosphatasen (Pyruvat-kinase)
VII. ADP ? ADP-transphosphatasen (Myokinase, Adenylat-kinase)
VIII. ATP ? Kreatin-transphosphatasen (Kreatin-kinase, "Lohmanns Enzym")
IX. ATP ? Arginin-transphosphatasen (Arginin-kinase)
X. Metaphosphat ? ADP-transphosphatase
XI. ATP ? Nucleinsäure-transphosphatasen
XII. ATP ? Cholin-transphosphatasen (Cholin-kinase)
XIII. ATP ? Hexose-transphosphatasen (Hexokinase)
XIV. ATP ? Glucose-transphosphatasen (Glucokinase)
XV. ATP ? Fructose-transphosphatasen (Fructokinase)
XVI. ATP ? Glycerinaldehyd-transphosphatasen (Triose-kinase)
XVII. ATP ? Fructose-6-phosphat-transphosphatasen (Phosphohexokinase, Phosphofructokinase)
XVIII. ATP ? Glucose-1-phosphat-transphosphatasen (Phosphoglucokinase)
XIX. ATP ? Gluconat-transphosphatasen (Gluconokinase)
XX. ATP ? d-Ribose-transphosphatasen (Ribokinase)
XXI. ATP ? d-Arabinose-transphosphatase (Arabinokinase)
XXII. ATP ? d-Xylose-transphosphatase (Xylokinase)
XXIII. ATP ? Galactose-transphosphatasen (Galactokinase)
XXIV. ATP ? Ribose-5-phosphat-transphosphatasen (5-Phosphoribokinase)
XXV. ATP ? Riboflavin-transphosphatase (Flavokinase)
XXVI. ATP ? Adenosin-transphosphatasen (Adenosin-kinase)
XXVII. ATP ? Nucleosiddiphosphat-transphosphatasen (Nucleosid-diphosphokinase)
XXVIII. ATP ? Thiamin-transphosphatasen (Thiaminokinase)
XXIX. ATP ? DPN-transphosphatasen
XXX. ATP ? Pyridoxal-transphosphatasen
32. Kleinere Gruppen der Transferasen
I. ATP ? Nicotinamid-mononucleotid-transadenylasen
II. ATP ? FMN-transadenylasen
III. UTP ? Glucose-i-phosphat-transuridylasen (UDP-Glucose-pyrophosphorylase)
IV. UTP ? Galactose-i-phosphat-transuridylase (UDP-Galactose-pyrophosphorylase)
V. UDP-Glucose ? Galactose-i-phosphat-transuridylase
VI. CoA-Transferasen
VII. Glykolaldehyd-transferasen (Transketolase)
VIII. Thiosulfat? Cyanid-transsulfurasen (Rhodanese)
IX. "Thiaminasen" (Thiamin ? Taurin-pyrimidin-transferasen?)
X. Transglutaminasen und Transaspartasen (Glutamo-transferasen und Asparto-transferasen)
33. Enzyme und die biologische Oxydation
I. Allgemeines über Oxydation und Reduktion
II. Zum Mechanismus der biologischen Oxydation; die daran beteiligten Fermente
34. Anaerobe Transhydrogenasen mit bekannter Substratspezifität (Pyridinnucleotid-spezifische Transhydrogenasen)
A. Allgemeines; die Pyridinnucleotide (PN)
a) Chemie der Pyridinnucleotide
b) Der analytische Nachweis der Pyridinnucleotide
c) Darstellung der Pyridinnucleotide
d) Die Verteilung der Pyridinnucleotide in biologischen Materialien
e) Nicotinamid und Pyridinnucleotide als Vitamine und Wuchsstoffe
f) Biosynthese der Pyridinnucleotide
g) Biologischer Abbau der Pyridinnucleotide
h) "Coenzym III"
i) Die biologischen Funktionen der Pyridinnucleotide als Wasserstoff- und Elektronen-akzeptoren und -donatoren
B. Die einzelnen Fermenttypen dieser Klasse
I. DPN - H2 ? Phosphodioxyaceton-transhydrogenasen (?-Glycero- phosphat-dehydrase)
II. Glycerin ? DPN-transhydrogenasen (Glycerin-dehydrase)
III. Glucose ? DPN-transhydrogenasen (Glucose-dehydrase)
IV. DPN - H2 ? Pyruvat-transhydrogenasen (Milchsäure-dehydrase)
V. Phosphorylierende d-3-Phosphoglycerinaldehyd ? DPN-transhydrogenasen (Phosphotriose-dehydrase, 3-Phosphoglycerinaldehyd-dehydrase)
VI. DPN - H2 ? Aldehyd-transhydrogenasen (Alkohol-dehydrase, Aldehydreductase)
VII. Aldehyd ? DPN-transhydrogenasen (DPN-spezifische Aldehyd-de- hydrase)
VIII. Aldehyd ? TPN-transhydrogenase (TPN-spezifische Aldehyd-de- hydrase)
IX. CoA acetylierende Aldehyd ? DPN-transhydrogenase
X. DPN - H2 ? Orotat-transhydrogenase (Dihydro-orotsäure-dehydrase)
XI. l-Phenylalanin ? DPN-transhydrogenasen (l-Phenylalanin-dehydrase)
XII. Betainaldehyd ? DPN-transhydrogenasen (Betainaldehyd-dehydrase)
XIII. l-?-Oxybutyrat ? DPN-transhydrogenasen (l-ss-Oxybuttersäure-dehydrase)
XIV. DPN - H2 ? ?-Ketoacyl-CoA-transhydrogenasen (ss-Ketoreductase)
XV. l-Malat ? DPN-transhydrogenasen (Äpfelsäure-dehydrase)
XVI. Formiat ? DPN-transhydrogenasen (Ameisensäure-dehydrase)
XVII. Sorbit ? DPN-transhydrogenasen (Sorbit-dehydrase)
XVIII. Dihydro-?-lipoinsäure ? DPN-transhydrogenase (Lipoinsäure-dehydrase)
XIX. DPN - H2 ? Cystin-transhydrogenasen (Cystin-reductase)
XX. DPN - H2 ? Nitroaryl-transhydrogenasen (Nitro-reductase)
XXI. TPN - H2 ? DPN-transhydrogenasen (Pyridinnucleotid-transhydrogenase)
XXII. Glucose-6-phosphat ? TPN-transhydrogenasen ("Zwischenferment", Glucose-6-phosphat-dehydrase)
XXIII. l-Glutamat ? PN-transhydrogenasen (Glutaminsäure-dehydrase)
XXIV. TPN - H2 ? ?-Aspartylphosphat-transhydrogenase
XXV. TPN - H2 ? Glutathion-transhydrogenasen (Glutathion-reductase)
XXVI. TPN - H2 ? 4-Dimethylaminoazobenzol-transhydrogenase
XXVII. PN - H2 ? Glyoxalat-transhydrogenasen (Glyoxylsäure-reductase)
XXVIII. Benzaldehyd ? PN-transhydrogenasen (Benzaldehyd-dehydrase)
XXIX. DPN - H2? Nitrat-transhydrogenasen und DPN - H2? Nitrit-trans- hydrogenasen (Nitrat-reductasen und Nitrit-reductasen)
XXX. Testosteron ? DPN-transhydrogenase
XXXI. ?-Östradiol ? DPN-transhydrogenase
XXXII. Höhere Fettsäure ? DPN-transhydrogenasen (Fettsäure-dehydrase)
XXXIII. l-Cystinsulfinat ? "Coenzym III"-transhydrogenase
35. Anaerobe Transhydrogenasen mit nur teilweise bekannter Substratspezifität
I. Succinat-dehydrogenasen (Bernsteinsäure-dehydrase)
II. l-Lactat-dehydrogenase (Milchsäure-dehydrase aus Hefe)
III. l-?-Glycerophosphat-dehydrogenasen (?-Glycerophosphat-dehydrase)
IV. Aldehyd-dehydrogenase (Aldehyd-dehydrase) aus Kartoffeln
V. Formiat-dehydrogenase (Ameisensäure-dehydrase)
VI. Oxalat-dehydrogenasen
VII Cholin-dehydrogenasen (Cholin-oxydase, Cholin-dehydrase)
VIII. l-?-Oxyglutarat-dehydrogenasen
IX. Thiamin-dehydrogenase (Thiamin ? Adrenalinchinon-transhydrogenase)
X. ?,?-Ungesättigte-Acyl-CoA-reductasen (Äthylen-reductase, Acyl-CoA-dehydrase)
XI. Fumarat-reductase (Fumar-hydrase)
XII. Ungesättigte Fettsäure-reductase (Saturase)
XIII. Methämoglobin-reductasen
XIV. l-Dehydroascorbinat-reductasen
36. Aerobe Transhydrogenasen
I. Die Flavinnucleotide
a) Allgemeines
b) Die Darstellung der Flavinnucleotide
c) Die analytische Erfassung der Flavinnucleotide
d) Wirkungsweise der Flavinnucleotide
e) Biosynthese der Flavinnucleotide
f) Der biologische Abbau der Flavinnucleotide
g) Die Funktion der Flavinnucleotide als prosthetische Gruppen wasserstoff-übertragender Fermente
II TPN - H2 ? O2-transhydrogenase ("Altes gelbes Ferment")
III. ?-Glucose ? O2-transhydrogenasen (Glucose-oxydase, Glucose-dehydrase, "Notatin")
IV. Gruppen-spezifische D-Aminosäure ? O2-transhydrogenasen (d-Aminosäure-oxydase)
V. Gruppen-spezifische l-Aminosäure ? O2-transhydrogenasen (l-Aminosäure-oxydase)
VI. d-Aspartat ? O2-transhydrogenasen (d-Aspartat-oxydase)
VII. Glykokoll ? O2-transhydrogenasen (Glycin-oxydase)
VIII. l-Prolin ? O2-transhydrogenasen (Prolin-oxydase)
IX. Monomethyl-l-Aminosäure ? O2-transhydrogenase
X. Gruppen-spezifische Monoamin ? O2-transhydrogenasen (Monoaminoxydase)
XI. Gruppen-spezifische Diamin ? O2-transhydrogenasen (Diamin-oxydase)
XII. Xanthin und Aldehyd ? O2-transhydrogenasen (Xanthin-oxydase)
XIII. Aldehyd ? O2-transhydrogenasen (Aldehyd-oxydase)
XIV. Uricat ? O2-transhydrogenasen (Uricase)
XV. Glykolat ? O2-transhydrogenase (Glykolsäure-oxydase)
XVI. Oxalat ? O2-transhydrogenase (Oxalsäure-oxydase, Aerooxalo-dehydrase)
XVII. Lactat ? O2-transhydrogenasen
XVIII. Ungesättigte Fettsäure ? O2-transhydrogenasen (Lipoxydase)
37. Anaerobe Transelektronasen
I. TPN - H2 ? Cytochrom c-transelektronasen (TPN-Cytochrom c-reductase)
II. DPN - H2? Cytochrom c-transelektronasen (DNP-Cytochrom c-reductase)
III. Diaphorasen
IV. Cytochrome
V. Nitrat-reductasen
38. Oxydasen (aerobe Transelektronasen)
I. Cytochrom-oxydasen
II. Phenol-oxydasen (Tyrosinase)
III. Dioxyphenylalanin-oxydase (DOPA-Oxydase)
IV. Polyphenol-oxydase aus Bataten
V. Urushiol-oxydasen (Polyphenol-oxydasen des "Laccase"-Typus)
VI. l-Ascorbinat-oxydasen
39. Peroxydasen und Katalasen
I. Unspezifische Peroxydasen
II. l-Tryptophan-peroxydasen, die l-Tryptophan-oxydase-systeme
III. Katalasen
40. Noch nicht klassifizierbare Oxydoreductasen und Oxydoreductase-systeme
I. p-Oxyphenylpyruvat-oxydase-systeme
II. Homogentisinat-oxydase-systeme (Homogentisicase)
III. Fermentsysteme, welche gruppen-spezifisch die Einführung von Hydroxyl-gruppen in aromatische Kerne katalysieren
IV. Fermentsysteme, welche die Aromatisierung hydroaromatischer Körper bewirken
V. Oxydoreductasen und Oxydoreductase-systeme, welche am Stoffwechsel der Sterine und Steroid-hormone teilnehmen
VI. Die Fermentsysteme der oxydativen Kohlehydrat-Vergärungen
VII. Mikrobielle Oxydationen von Steroid-körpern
VIII. l(+)-Mandelat-oxydase-system
IX. Anthranilat-oxydase-systeme
X. Benzoat-oxydase(-systeme)
XI. Brenzcatechin-oxydasen
XII. Luciferase-systeme
XIII. ?-Indolylacetat-oxydase-systeme
XIV. Oxydative Fermente in der Verholzung
41. Ketosäure-decarboxylasen, verwandte Enzyme und Enzymsysteme
I. Thiaminpyrophosphat (TPP, Cocarboxylase)
a) Chemische Konstitution
b) Darstellung von TPP
c) Analytische Bestimmung von TPP
d) Biosynthese von TPP
e) Der biologische Abbau von TPP
f) Wirkungsweise des TPP
g) Enzyme, die TPP als Coenzym enthalten
II. Lipoinsäuren (Lipoic acids, Pyruvat-oxydase-faktor, "Protogen")
III. Pyruvat-decarboxylasen (Carboxylase)
IV. Benzoylformiat-decarboxylase
V. Oxalacetat-?-decarboxylasen
VI. Oxalsuccinat-decarboxylasen
VII. Acetoacetat-decarboxylasen
VIII. ?-Acetyllactat-decarboxylasen
IX. Malonat-decarboxylase-systeme
X. Succinat-decarboxylase-systeme
XI. ?-Keto-?-oxybutyrat-synthease (Formaldehyd-Pyruvat-carboligase)
XII. Decarboxylierende d-Isocitrat ? PN-transhydrogenasen (Isocitronensäure-dehydrase)
XIII. Decarboxylierende l-Malat ? PN-transhydrogenasen ("malic enzymes")
XIV. Decarboxylierende 6-Phosphogluconat ? TPN-transhydrogenasen (6-Phosphogluconsaure-dehydrase)
XV. Systeme der oxydativen Pyruvat-decarboxylierung (Pyruvat-dehydrase, Pyruvat-oxydase)
XVI. Decarboxylierende ?-Ketoglutarat ? DPN-transhydrogenase-systeme (?-Ketoglutarsäure-oxydase)
42. Aminosäure-decarboxylasen
I. Allgemeines
a) Pyridoxalphosphat als Coenzym der Aminosäure-decarboxylasen
b) Spezifität der Aminosäure-decarboxylasen
c) Vorkommen der bakteriellen Aminosäure-decarboxylasen
d) Biologische Bedeutung der Aminosäure-decarboxylasen
e) Mechanismus der Decarboxylase-Wirkung
f) Messung der Aktivität der Aminosäure-decarboxylasen
g) Aminosäure-decarboxylasen als analytisches Hilfsmittel
II. l-Histidin-decarboxylasen
III. l-Lysin-decarboxylasen
IV. l-Ornithin-decarboxylasen
V. l-Arginin-decarboxylase
VI. l-Glutaminat-decarboxylasen
VII. ?-Oxyglutaminat-decarboxylasen
VIII. l-Aspartat-?-decarboxylasen
IX. l-Aspartat-?-decarboxylasen
X. l-Tyrosin-decarboxylasen
XI. l-3,4-Dioxyphenylalanin-decarboxylasen (DOPA-Decarboxylasen)
XII. l-Tryptophan-decarboxylasen
XIII. 5-Oxytryptophan-decarboxylasen
XIV. l-Cysteinat-decarboxylasen
XV. Diaminopimelinat-decarboxylase
XVI. l-Cysteinsulfinat-decarboxylasen
XVII. Weitere Aminosäure-decarboxylasen
43. Triosephosphat-lyasen
I. FDP-triosephosphat-lyasen (Aldolase, Zymohexase)
II. Fructose-i-phosphat-triosephosphat-lyasen (i-Phosphofructaldolase)
III. Ribose-5-phosphat-triosephosphat-lyasen
IV. Desoxyribosephosphat-triosephosphat-lyasen
V. Erytrulose-i-phosphat-synthease (Erythrulose-i-phosphat-triose-phosphat-lyase?)
44. Hydratasen und Dehydratasen
I. Fumarat-hydratasen (Fumavase)
II. Maleinat-hydratase (Malease)
III. Ungesättigte Acyl-CoA-hydratasen (Crotonase)
IV. Aconitat-hydratasen (Aconitase)
V. d-2-Phosphoglycerat-dehydratasen (Enolase)
VI. Serin-dehydratasen (Serin-deaminase)
VII. cis,cis-Muconat-hydratasen
VIII. Carbonat-anhydratasen (Kohlensäure-anhydratase, "carbonic anhydrase")
45. Kohlenstoff-Stickstoff- und Kohlenstoff-Schwefel-lyasen und -syntheasen
I. l-Aspartat-ammoniak-lyasen (Aspartase)
II. l-Histidin-?-ammoniak-lyasen (Histidin-?-deaminase)
III. l-Arginosuccinat-arginin-lyasen
IV. Cystein-desulfhydrasen
V. Homocystein-desulfhydrasen
VI. Exocystin-desulfhydrasen
VII. ?-Sulfinylpyruvat-desulfinase (Teilenzym des l-Cysteinsulfinat-de- sulfinase-systems)
VIII. Alliin-lyase (Alliinase)
IX. C-S-Syntheasen der Glyoxalase-systeme (Glyoxalase I)
46. Hydrogenasen und Hydrogen-lyase-systeme
I. Hydrogenasen
II. Die Hydrogen-lyase-reaktion
47. Isomerasen und Racemasen
I. Glucose-6-phosphat-isomerasen (Phosphohexose-isomerase, Oxoisomerase)
II. Galactose-i-phosphat-isomerase-systeme (Galactowaldenase)
III. Mannose-6-phosphat-isomerasen
IV. Phosphopentose-isomerasen
V. Phosphotriose-isomerasen
VI. d-Arabinose-isomerase
VII. d-Xylose-isomerasen
VIII. d-Erythrose-isomerase
IX. Glucose (1 ? 6)-phosphomutasen (Phosphoglucomutase)
X. Die "Phosphofructomutase"-reaktion
XI. Ribose (1 ? 5)-phosphomutasen (Phosphoribomutase)
XII. Desoxyribose(1 ? 5)-phosphomutasen (Phosphodesoxyribomutase)
XIII. Glycerat(3 ? 2)-phosphomutasen (Phosphoglyceromulase)
XIV. 3-Phosphoglycerat(1 ? 2)-phosphomutasen (Diphosphoglyceromutase)
XV. Oxysäure-racemase
XVI. Lactat-racemasen
XVII. Alanin-racemasen
XVIII. Glutaminat-racemase
XIX. Mandelat-racemase
XX. Glucopyranose-mutarotase
48. Das Zusammenwirken der Enzyme
A. Allgemeines
I. Die Analyse multipler Enzymsysteme
II. Die verschiedenen Arten des Zusammenwirkens von Enzymen
III. Faktoren, welche das Zusammenwirken von Enzymen regulieren
B. Besprechung einzelner multipler Enzymsysteme
I. Der anaerobe Abbau der Kohlehydrate
a) Die Glykolyse
b) Die alkoholische Gärung
c) Anaerobe mikrobielle Gärungs-prozesse
d) Die Hemmung des. anaeroben Kohlehydrat-abbaus durch Sauerstoff; der sog. Pasteur-Effekt
II. Der oxydative Abbau der Kohlehydrate; der Citronensäure-zyklus
III. Oxydativer Abbau und Biosynthese der Fettsäuren; der Fettsäure-zyklus
IV. Enzyme in der pflanzlichen Photosynthese
V. Die Assimilation molekularen Stickstoffs
VI. Schlussbemerkung
- Autorenverzeichnis
... weniger
Bibliographische Angaben
- Autor: Otto Hoffmann-Ostenhof
- 2012, 1954., 772 Seiten, 44 Abbildungen, Masse: 24,4 cm, Kartoniert (TB), Deutsch
- Verlag: Springer
- ISBN-10: 3709178347
- ISBN-13: 9783709178348
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