J-Kopplungs-gestützte Diederwinkelanalyse im Fettsäurebindungsprotein (PDF)
Diplomarbeit aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische Chemie),...
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Diplomarbeit aus dem Jahr 2000 im Fachbereich Chemie - Biochemie, Note: 1, Johann Wolfgang Goethe-Universität Frankfurt am Main (Institut für Biophysikalische Chemie und Biochemie, Abteilung Biophysikalische Chemie, Abteilung Biophysikalische Chemie), Sprache: Deutsch, Abstract: In dieser Arbeit wurde eine Geometrieuntersuchung am FABP-Molekülmodel durchgeführt. Um 3J-Kopplungsinformation für die Diederwinkelanalyse zu bestimmen, wurden J-modulierte [15N,1H]-COSY-Experimente durchgeführt.
Mit Hilfe numerischer Anpassungsroutinen wurden die Signalintensitäten quantitativ ausgewertet, um sehr genaue 3J-Kopplungskonstanten zu erhalten. Diese Kopplungskonstanten wurden in Kraftfeldrechnungen als experimentelle Randbedingungen für die phi-Diederwinkel des Proteinrückgrates berücksichtigt. Dadurch ist eine Aussage über die Winkelverteilung und über die zeitlich gemittelten Kopplungse#ekte im Proteinmodell möglich. Die aus der Molekulardynamiksimulation bestimmten 3J-Kopplungskonstanten wurden mit den experimentellen verglichen. Die Analyse ergab, dass die den ss-Faltblättern zugewandten Ränder der alphaII-Helixbereiche sowie zwei der zehn ss-Faltblattbereiche sehr exible Teilabschnitte aufweisen. Diese Arbeit konnte somit die Überlegungen stützen, die vor allem den exiblen Teilabschnitt zwischen der alpha-II-Helix und dem ss-Faltblattbereich für die Funktion des Proteins verantwortlich machen.
Mit Hilfe numerischer Anpassungsroutinen wurden die Signalintensitäten quantitativ ausgewertet, um sehr genaue 3J-Kopplungskonstanten zu erhalten. Diese Kopplungskonstanten wurden in Kraftfeldrechnungen als experimentelle Randbedingungen für die phi-Diederwinkel des Proteinrückgrates berücksichtigt. Dadurch ist eine Aussage über die Winkelverteilung und über die zeitlich gemittelten Kopplungse#ekte im Proteinmodell möglich. Die aus der Molekulardynamiksimulation bestimmten 3J-Kopplungskonstanten wurden mit den experimentellen verglichen. Die Analyse ergab, dass die den ss-Faltblättern zugewandten Ränder der alphaII-Helixbereiche sowie zwei der zehn ss-Faltblattbereiche sehr exible Teilabschnitte aufweisen. Diese Arbeit konnte somit die Überlegungen stützen, die vor allem den exiblen Teilabschnitt zwischen der alpha-II-Helix und dem ss-Faltblattbereich für die Funktion des Proteins verantwortlich machen.
Bibliographische Angaben
- Autor: Thorsten Brandau
- 2001, 1. Auflage, 67 Seiten, Deutsch
- Verlag: GRIN Verlag
- ISBN-10: 363810172X
- ISBN-13: 9783638101721
- Erscheinungsdatum: 20.09.2001
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eBook Informationen
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